Amylase sanguine normale

Pancréatite

L'amylase se produira dans les glandes salivaires et le pancréas. Avec l'inflammation de ces glandes ou le blocage des glandes, plus d'amylase est jetée dans le sang et l'excrétion d'amylase par les reins augmente également.

Il existe deux types d'enzyme.

1 - alpha amylase salivaire
2 - alpha-amylase pancréatique, pancréas.

Sous l'action de la première enzyme alpha-amylase salivaire, les premières phases de la dégradation de l'amidon et du glycogène sont terminées, puis se prolongent dans le tractus gastro-intestinal sous l'action de la deuxième enzyme amylase pancréatique.

Les deux types de cette enzyme sont présents dans le sang humain. L'amylase est nécessaire pour digérer les glucides et décompose l'amidon et les autres glucides dans les aliments. Excrété par les reins.

Un test d'amylase sanguine est utilisé pour diagnostiquer les maladies du pancréas, des glandes salivaires, pour diagnostiquer un patient souffrant de douleurs abdominales et pour diagnostiquer la pancréatite.

Décryptage: norme par âge Idéalement, on pense que plus le taux d'amylase dans le sang est bas, mieux c'est. Cependant, il existe certaines normes dont le niveau excessif ou trop faible peut indiquer certains dysfonctionnements du pancréas ou la présence de problèmes de santé graves.

Il existe différents indicateurs pour plusieurs groupes d'âge.

Si l'amylase pancréatique est augmentée par les résultats du test, cela peut indiquer des maladies aiguës existantes du pancréas, ce qui nécessite des examens supplémentaires pour obtenir un diagnostic précis et le bon traitement.

Amylase pancréatique élevée

Un niveau élevé d'amylase pancréatique indique une pancréatite (généralement une pancréatite aiguë), ainsi que de l'alcool, des médicaments glucocorticoïdes, des contraceptifs oraux, des médicaments, des diurétiques, éventuellement une pathologie chirurgicale aiguë avec péritonite;

Une faible valeur d'amylase pancréatique indique une insuffisance de la fonction pancréatique, avec une pancréatite chronique et des formes sévères de pancréatite aiguë - un signe défavorable.

Augmentation de l'amylase

Une augmentation de l'amylase peut être le résultat d'une insuffisance rénale, d'une perforation d'un estomac ou d'un ulcère duodénal ou d'une acidose diabétique.

L'amylase dans le sang augmente avec les maladies suivantes:

pancréatite aiguë,
parfois pancréatite chronique;
kyste pancréatique;
obstruction du canal pancréatique (tumeur, calculs, adhérences, ainsi qu'en raison d'un spasme, par exemple après l'introduction de morphine); oreillons (oreillons)

Réduction d'amylase

Une diminution des taux d'amylase est observée avec insuffisance pancréatique, hépatite, parfois avec toxicose chez la femme enceinte.

Traitement et nutrition appropriée pour une teneur élevée en amylase

En cas de maladie pancréatique, il est nécessaire de respecter strictement un régime alimentaire. En cas de maladie pancréatique, il est nécessaire de respecter strictement un régime alimentaire.Toutes les lésions pancréatiques sont des pathologies dangereuses et graves, par conséquent, seul un médecin dans des institutions médicales spécialisées peut les traiter. Il prescrira les études nécessaires et, sur la base des résultats des analyses obtenues, pourra déterminer la gravité de la maladie et prescrire les médicaments nécessaires, prescrire le traitement nécessaire.

À la maison, le régime alimentaire est d'une importance primordiale pour le patient: il est urgent d'exclure du menu:

frit,
plats gras et épicés,
retirer les viandes fumées,
viande rouge,
décapage,
soupes et bouillons riches,
sauces grasses et épicées,
épices et assaisonnements.

de l'alcool,
le tabac,
café noir fort
thé,
boissons artificielles et eaux hautement gazeuses.

Le patient doit assurer la paix et une bonne nutrition diététique à de courts intervalles et en portions limitées. En cas de lésion du pancréas, toute initiative dans le traitement de la maladie peut entraîner des conséquences sanitaires extrêmement dangereuses, car cet organe est très sensible et peut réagir négativement au mauvais traitement..

Il est nécessaire de respecter strictement les prescriptions du médecin et de suivre strictement ses recommandations.

Complications possibles Complications

Si l'amylase pancréatique est élevée, cela est un indicateur de la dysfonction pancréatique et, en conséquence, en l'absence de traitement opportun et bien choisi, peut conduire au développement des maladies et affections suivantes:

Chez la femme, la pancréatite s'accompagne souvent d'une altération de la vésicule biliaire et du développement d'une maladie biliaire..
Une maladie progressive peut provoquer des troubles métaboliques et le développement d'une anémie, d'une carence en vitamines, qui se manifeste par un faible poids corporel, une sécheresse accrue de la peau, des ongles cassants et des cheveux.
Les problèmes de cet organe conduisent au développement du diabète.
En raison de troubles digestifs, la nourriture est mal digérée et non digérée, ce qui peut provoquer des flatulences sévères, des douleurs intestinales, de la diarrhée et des visites fréquentes aux toilettes.

Ces problèmes graves vous obligent à accorder plus d'attention à votre santé et, si une maladie est détectée à la suite d'un test, commencez immédiatement le traitement et suivez un régime strict.

Alpha amylase: normale, dans le sang, l'urine, élevée, diminuée

Les médecins prescrivent l'étude de l'alpha amylase principalement pour le diagnostic de la pancréatite. Cependant, cette analyse peut fournir des informations précieuses dans le cas d'autres maladies. Que montre une augmentation de l'α-amylase dans le sang ou l'urine? Dois-je m'inquiéter si cet indicateur est au-delà de la norme et qu'il n'y a aucun symptôme?

Qu'est-ce que l'α-amylase

Il s'agit d'une enzyme qui se décompose et aide à digérer les glucides complexes - glycogène et amidon («amylon» en grec - amidon). Il est produit principalement par les glandes exocrines - salivaires et pancréatiques, une petite quantité est produite par les glandes des ovaires, des trompes de Fallope et des poumons. La majeure partie de cette enzyme se trouve dans les sucs digestifs: dans la salive et la sécrétion pancréatique. Mais une petite concentration est également présente dans le sérum sanguin, car les cellules de tous les organes et tissus sont constamment mises à jour.

Le sang contient deux fractions d'α-amylase:

pancréatique (fraction P) - 40% de l'amylase totale;
salivaire (type S) - 60%.

Cependant, l'étude des fractions individuelles d'amylase est rarement réalisée, uniquement pour des indications particulières. Le plus souvent, il suffit de déterminer l'amylase totale. En combinaison avec des symptômes cliniques, son augmentation confirme le diagnostic de pancréatite aiguë..

Il s'agit de l'indication la plus courante pour cette analyse. L'amylase dans ce cas sera augmentée précisément en raison de la fraction pancréatique. Sa molécule est petite et bien filtrée à travers les tubules rénaux.Par conséquent, avec une augmentation de son contenu dans le sang, elle sera également augmentée dans l'urine (l'alpha amylase dans l'urine est généralement appelée diastase).

Contenu en amylase

Les enzymes sont des protéines qui catalysent la dégradation de toute substance complexe. Leur activité est généralement mesurée en UI (unités internationales). Pour 1 UI d'activité enzymatique, une telle quantité est prise qui catalyse le clivage de 1 μmol de la substance en 1 minute dans des conditions standard.

Dans la détermination de l'activité d'amylase, l'amidon a été utilisé comme substrat clivable et l'iode (qui est connu pour colorer le bleu) a été utilisé comme indicateur. Moins la couleur du substrat est intense après son interaction avec le sérum test, plus l'activité de l'amylase est importante.

De nos jours, des méthodes spectrophotométriques modernes sont utilisées..

Les indicateurs normaux d'alpha amylase chez les femmes et les hommes adultes ne diffèrent pas et en moyenne 20-100 UI / L, dans l'urine - 10-124 UI / L. Cependant, les normes peuvent varier selon le laboratoire..

Chez les enfants, la production de cette enzyme est beaucoup plus faible. L'alpha amylase chez les nouveau-nés est produite en petites quantités, avec la croissance et le développement du système digestif, sa synthèse augmente.

Alpha amylase, normale numération sanguine par âge

Âge	Alpha amylase totale	Amylase pancréatique
Nouveau-nés	Jusqu'à 8 unités / l	1-3 unités / l
Enfants de moins de 1 an	5-65 U / L	1-23 U / L
1 an à 70 ans	25-125 unités / l	8-51 unités / l
Plus de 70 ans	20-160 U / L	8-65 unités / l

Lorsqu'un test de l'α-amylase est programmé

Pour toute douleur abdominale peu claire, cette analyse est prescrite, principalement pour le diagnostic de pancréatite aiguë (dans 75% des cas de cette maladie, une augmentation significative du taux d'enzyme se trouve dans le sang et l'urine).
Pour le diagnostic de pancréatite chronique, l'étude de cette enzyme est moins importante: dans ce cas, l'alpha amylase est augmentée beaucoup moins souvent. Chez plus de la moitié des patients, son niveau reste normal, mais si vous étudiez les fractions, un excès d'activité d'amylase de type P par rapport au type S sera très bénéfique pour le diagnostic de pancréatite chronique.
Pour clarifier le diagnostic des oreillons - inflammation des glandes salivaires. Dans ce cas, la fraction S de l'enzyme sera augmentée dans le sang.
Pour surveiller le traitement du cancer du pancréas.
Après les opérations dans la zone pancréato-duodénale.

Causes de l'augmentation de l'alpha amylase dans le sang et l'urine

Si des dommages aux cellules du pancréas ou de la glande salivaire se produisent, leur contenu en grande quantité commence à être absorbé dans le sang et également excrété intensivement dans l'urine. Une partie est éliminée dans le foie. Avec les maladies des organes d'excrétion (foie, rein), son niveau augmente également.

Les principales causes d'hyperamylasémie

Maladie pancréatique

Pancréatite aiguë. L'augmentation de l'alpha-amylase est déterminée au tout début de l'attaque, atteint un maximum après 4-6 heures et diminue progressivement après 3-4 jours. De plus, le niveau peut dépasser la norme de 8 à 10 fois.
Exacerbation de pancréatite chronique. Dans ce cas, l'activité de l'alpha amylase augmente de 2 à 3 fois. (voir Médicaments contre la pancréatite chronique).
Tumeurs, calculs, pseudokystes dans le pancréas.

Associé aux maladies des organes voisins

Blessure abdominale.
Condition après des opérations sur les organes de la cavité abdominale et de l'espace rétropéritonéal.
Une attaque de coliques hépatiques. Lorsqu'une pierre passe à travers le canal biliaire commun, le niveau d'enzyme augmente 3-4 fois, puis revient à la normale après 48-72 heures.

Maladies accompagnées de lésions des glandes salivaires

Oreillons (oreillons).
Oreillons bactériens.
Stomatite.
Névralgie faciale.
Rétrécissement du canal de la glande salivaire après une radiothérapie dans la tête et le cou.

Conditions dans lesquelles l'utilisation de l'amylase diminue

Insuffisance rénale - l'excrétion de l'amylase par les reins est perturbée, à partir de cela, elle s'accumule dans le sang.
Fibrose ou cirrhose du foie avec violation de sa fonction, car les cellules hépatiques sont impliquées dans le métabolisme de cette enzyme.
Maladies intestinales: processus inflammatoires, obstruction intestinale, péritonite. En raison de ces conditions, l'enzyme est intensément absorbée dans le sang..

D'autres conditions

Grossesse extra-utérine.
Cancer mammaire.
Pneumonie.
Tuberculose.
Cancer du poumon
Cancer des ovaires.
Phéochromocytome.
Maladies du sang (myélome).
Acidocétose dans le diabète.
La macroamylasémie est une maladie congénitale rare lorsque l'amylase forme des composés avec de grandes protéines et ne peut donc pas être filtrée par les reins..
Intoxication alcoolique.
Prendre certains médicaments - glucocorticoïdes, opiacés, tétracycline, furosémide.

Baisse de l'alpha-amylase

L'identification d'une diminution de cette enzyme dans le sang a moins de valeur diagnostique qu'une augmentation. Typiquement, cette situation indique une nécrose massive des cellules de sécrétion pancréatique produisant une inflammation aiguë, ou une diminution de leur nombre dans le processus chronique.

Une alpha-amylase sérique réduite peut être un critère supplémentaire pour le diagnostic de ces conditions:

Nécrose pancréatique.
Pancréatite chronique avec déficit enzymatique sévère (chez les patients souffrant de cette maladie depuis longtemps).
Hépatite sévère.
Thyrotoxicose.
Fibrose kystique - une maladie systémique avec des dommages aux glandes endocrines.

Une diminution de l'amylase est observée avec des brûlures massives, une toxicose chez la femme enceinte et un diabète sucré. Un taux élevé de cholestérol et de triglycérides peut également sous-estimer l'amylase.

Alpha amylase

L'alpha-amylase est un type spécial d'enzyme qui est produite dans le tube digestif humain et est responsable du processus de division en composants individuels des glucides complexes.

L'amylase dans le sang apparaît après la synthèse de cette protéine dans les glandes salivaires et le pancréas. Cette enzyme est excrétée du corps par les reins. Des niveaux excessifs d'amylase dans le sang sont le plus souvent associés à des maladies aiguës ou chroniques du pancréas, de la vésicule biliaire et de ses canaux.

Indications pour un test sanguin biochimique pour l'amylase

Si les valeurs d'alpha-amylase dans le sang augmentent, cela peut être un signe:

exacerbations de la maladie biliaire;
pancréatite;
nécrose pancréatique focale;
migration des pierres dans la vésicule biliaire et ses canaux;
fibrose kystique;
maladies des glandes salivaires.

Vous pouvez connaître les taux sanguins d'alpha-amylase auprès de notre personnel. Vous pouvez donner du sang d'une veine à la biochimie et à l'alpha amylase générale avec décryptage à un prix avantageux dans notre centre, après avoir pris rendez-vous par numéro de téléphone indiqué sur le site.

RÈGLES GÉNÉRALES DE PRÉPARATION À L'ANALYSE SANGUINE

Pour la plupart des études, il est recommandé de donner du sang le matin à jeun, ce qui est particulièrement important si une surveillance dynamique d'un certain indicateur est effectuée. Manger peut affecter directement à la fois la concentration des paramètres étudiés et les propriétés physiques de l'échantillon (turbidité accrue - lipémie - après avoir mangé des aliments gras). Si nécessaire, vous pouvez donner du sang pendant la journée après 2-4 heures de jeûne. Il est recommandé de boire 1 à 2 verres d'eau plate peu de temps avant de prendre du sang, cela aidera à collecter la quantité de sang nécessaire à l'étude, à réduire la viscosité du sang et à réduire la probabilité de formation de caillots dans le tube à essai. Il est nécessaire d'exclure la tension physique et émotionnelle, en fumant 30 minutes avant l'étude. Du sang pour la recherche est prélevé dans une veine.

Amylase totale dans le sérum

Amylase - l'une des enzymes du suc digestif, qui est sécrétée par les glandes salivaires et le pancréas.

Diastase, amylase sérique, alpha-amylase, amylase sérique.

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, amylase sérique, amylase sanguine.

Méthode colorimétrique cinétique.

Unité / L (unité par litre).

Quel biomatériau peut être utilisé pour la recherche?

Comment se préparer à l'étude?

Ne mangez pas pendant 12 heures avant l'étude.
Éliminez le stress physique et émotionnel et ne fumez pas 30 minutes avant l'étude.

Aperçu de l'étude

L'amylase est l'une des nombreuses enzymes produites dans le pancréas et faisant partie du suc pancréatique. La lipase décompose les graisses, la protéase décompose les protéines et l'amylase décompose les glucides. Du pancréas, le jus pancréatique contenant de l'amylase passe par le canal pancréatique dans le duodénum, où il aide à digérer les aliments.

Normalement, seule une petite quantité d'amylase circule dans la circulation sanguine (en raison du renouvellement des cellules des glandes pancréatiques et salivaires) et pénètre dans l'urine. Si des dommages au pancréas se produisent, comme dans la pancréatite, ou si le canal pancréatique est bloqué par une pierre ou une tumeur, l'amylase commence à entrer dans la circulation sanguine en grande quantité, puis dans l'urine.

De petites quantités d'amylase se forment dans les ovaires, les intestins, les bronches et les muscles squelettiques.

À quoi sert l'étude??

Pour diagnostiquer une pancréatite aiguë ou chronique et d'autres maladies impliquant le pancréas dans le processus pathologique (avec un test de lipase).
Pour surveiller le traitement du cancer affectant le pancréas.
Pour s'assurer que le canal pancréatique n'est pas compromis après le retrait des calculs biliaires.

Quand une étude est prévue?

Lorsqu'un patient présente des signes de pathologie pancréatique:
- douleur intense dans l'abdomen et le dos ("douleur de ceinture"),
- augmentation de la température,
- perte d'appétit,
- vomissement.
Lors du suivi de l'état d'un patient atteint d'une maladie pancréatique et du suivi de l'efficacité de son traitement.

Que signifient les résultats??

Valeurs de référence: 28 - 100 U / L.

Causes de l'augmentation de l'activité totale de l'amylase sérique

Pancréatite aiguë. Dans cette maladie, l'activité de l'amylase peut dépasser les 6 à 10 fois admissibles. L'augmentation se produit généralement 2 à 12 heures après une lésion du pancréas et dure 3 à 5 jours. La probabilité que la douleur aiguë soit causée par une pancréatite aiguë est assez élevée si l'activité de l'amylase dépasse 1000 U / L. Néanmoins, chez certains patients atteints de pancréatite aiguë, cet indicateur augmente parfois légèrement voire reste normal. En général, l'activité d'amylase ne reflète pas la gravité d'une lésion pancréatique. Par exemple, avec une pancréatite massive, la mort de la plupart des cellules qui produisent de l'amylase peut se produire, donc son activité ne change pas..
Pancréatite chronique. Dans la pancréatite chronique, l'activité de l'amylase est initialement modérément augmentée, mais elle peut ensuite diminuer et revenir à la normale à mesure que les dommages au pancréas s'aggravent. La principale cause de pancréatite chronique est l'alcoolisme..

Blessure au pancréas.
Cancer du pancréas.
Blocage (pierre, cicatrice) du canal pancréatique.
Appendicite aiguë, péritonite.
Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac.
Décompensation du diabète - acidocétose diabétique.
Troubles de l'écoulement dans les glandes salivaires ou les canaux salivaires, par exemple, avec les oreillons (oreillons).
Chirurgie abdominale.
Cholécystite aiguë - inflammation de la vésicule biliaire.
Obstruction intestinale.
Grossesse avortée.
Rupture d'un anévrisme aortique.
La macroamylasémie est une affection bénigne rare lorsque l'amylase se lie à de grandes protéines dans le sérum et ne peut donc pas traverser les glomérules rénaux, s'accumulant dans le sérum sanguin.

Causes d'une diminution de l'activité sérique totale de l'amylase

Déclin de la fonction pancréatique.
Hépatite sévère.
La fibrose kystique (fibrose kystique) du pancréas est une maladie héréditaire grave associée à des lésions des glandes endocrines (poumons, tractus gastro-intestinal).
Enlèvement du pancréas.

Qu'est-ce qui peut affecter le résultat?

L'activité de l'amylase sérique augmente:

1. chez les femmes enceintes,
2. lors de la prise de captopril, de corticostéroïdes, de contraceptifs oraux, de furosémide, d'ibuprofène, d'analgésiques narcotiques.

Un taux de cholestérol élevé peut sous-estimer l'activité des amylases.

Dans la pancréatite aiguë, une augmentation de l'amylase s'accompagne généralement d'une augmentation de l'activité de la lipase..
L'activité amylase chez les enfants au cours des deux premiers mois de la vie est faible, elle atteint le niveau adulte à la fin de la première année.

Qui prescrit l'étude?

Médecin généraliste, généraliste, gastro-entérologue, chirurgien.

Test sanguin biochimique - normes, valeur et interprétation des indicateurs chez les hommes, les femmes et les enfants (par âge). Activité enzymatique: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogenes, etc..

Le site fournit des informations de référence à titre informatif uniquement. Le diagnostic et le traitement des maladies doivent être effectués sous la supervision d'un spécialiste. Tous les médicaments ont des contre-indications. Consultation d'un spécialiste requise!

Ci-dessous, nous considérons ce que chaque indicateur de l'analyse biochimique du sang dit, quelles sont ses valeurs de référence et son décodage. En particulier, nous parlerons d'indicateurs d'activité enzymatique, déterminés dans le cadre de ce test de laboratoire..

Alpha amylase (amylase)

L'alpha-amylase (amylase) est une enzyme impliquée dans la décomposition des féculents en glycogène et en glucose. L'amylase est produite par le pancréas et les glandes salivaires. De plus, l'amylase salivaire est de type S et le pancréas de type P, mais les deux types d'enzyme sont présents dans le sang. La détermination de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang est un décompte de l'activité des deux types d'enzyme. Cette enzyme étant produite par le pancréas, la détermination de son activité dans le sang est utilisée pour diagnostiquer les maladies de cet organe (pancréatite, etc.). De plus, l'activité amylase peut indiquer la présence d'autres anomalies graves des organes abdominaux, dont le cours conduit à une irritation pancréatique (par exemple, péritonite, appendicite aiguë, obstruction intestinale, grossesse extra-utérine). Ainsi, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang est un test de diagnostic important pour une variété de pathologies des organes abdominaux..

En conséquence, la détermination de l'activité alpha-amylase dans le sang dans le cadre d'une analyse biochimique est prescrite dans les cas suivants:

Suspicion ou pathologie préalablement identifiée du pancréas (pancréatite, tumeurs);
Cholélithiase;
Oreillons (maladie des glandes salivaires);
Douleur abdominale aiguë ou traumatisme à l'abdomen;
Toute pathologie du tube digestif;
Suspicion ou fibrose kystique précédemment détectée.

Normalement, l'activité de l'amylase sanguine chez les hommes et les femmes adultes, ainsi que chez les enfants de plus d'un an, est de 25 à 125 U / l (16 à 30 mccaux / l). Chez les enfants de la première année de vie, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie de 5 à 65 U / L, ce qui est dû au faible niveau de production d'amylase dû à la petite quantité de féculents dans le régime alimentaire d'un bébé..

Une augmentation de l'activité de l'alpha-amylase dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

Pancréatite (aiguë, chronique, réactive);
Kyste ou tumeur du pancréas;
Blocage du canal pancréatique (par exemple, pierre, commissures, etc.);
Macroamylasémie
Inflammation ou dommages aux glandes salivaires (par exemple, avec les oreillons);
Péritonite ou appendicite aiguë;
Perforation (perforation) d'un organe creux (par exemple, l'estomac, les intestins);
Diabète sucré (pendant l'acidocétose);
Maladies des voies biliaires (cholécystite, maladie des calculs biliaires);
Insuffisance rénale;
Grossesse extra-utérine;
Maladies du tube digestif (par exemple, ulcère gastro-duodénal de l'estomac ou du duodénum, obstruction intestinale, infarctus intestinal);
Thrombose des vaisseaux du mésentère de l'intestin;
Rupture d'un anévrisme aortique;
Chirurgie ou blessure aux organes abdominaux;
Néoplasmes malins.

Une diminution de l'activité alpha-amylase dans le sang (valeurs proches de zéro) peut indiquer les maladies suivantes:

Insuffisance pancréatique;
Fibrose kystique;
Les conséquences de l'ablation du pancréas;
Hépatite aiguë ou chronique;
Nécrose pancréatique (mort et décomposition du pancréas au stade final);
Thyrotoxicose (un niveau élevé de l'hormone thyroïdienne dans le corps);
Toxicose des femmes enceintes.

Alanine aminotransférase (AlAT)

L'alanine aminotransférase (AlAT) est une enzyme qui transfère l'acide aminé alanine d'une protéine à une autre. En conséquence, cette enzyme joue un rôle clé dans la synthèse des protéines, le métabolisme des acides aminés et la production d'énergie par les cellules. L'AlAT fonctionne à l'intérieur des cellules, par conséquent, son contenu et son activité sont normalement plus élevés dans les tissus et les organes, et dans le sang, respectivement, plus bas. Lorsque l'activité de l'AlAT dans le sang augmente, cela indique des dommages aux organes et aux tissus et la libération de l'enzyme d'eux dans la circulation systémique. Et comme l'activité ALAT la plus élevée est observée dans les cellules du myocarde, du foie et des muscles squelettiques, une augmentation de l'enzyme active dans le sang indique des dommages précisément à ces tissus indiqués.

L'activité la plus prononcée de l'AAT dans le sang augmente avec les dommages aux cellules hépatiques (par exemple, dans les hépatites aiguës toxiques et virales). De plus, l'activité de l'enzyme augmente avant même le développement d'un ictère et d'autres signes cliniques d'hépatite. Une augmentation légèrement plus faible de l'activité enzymatique est observée dans les brûlures, l'infarctus du myocarde, la pancréatite aiguë et les pathologies hépatiques chroniques (tumeur, cholangite, hépatite chronique, etc.).

Compte tenu du rôle et des organes dans lesquels AlAT fonctionne, les conditions et maladies suivantes sont une indication pour déterminer l'activité d'une enzyme dans le sang:

Toute maladie du foie (hépatite, tumeurs, cholestase, cirrhose, empoisonnement);
Suspicion d'infarctus aigu du myocarde;
Pathologie musculaire;
Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement cet organe;
Examens préventifs;
Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
Dépistage des personnes qui peuvent avoir contracté une hépatite en raison d'une exposition à l'hépatite virale.

Normalement, l'activité de l'AAT dans le sang chez la femme adulte (plus de 18 ans) doit être inférieure à 31 unités / litre et chez l'homme - inférieure à 41 unités / litre. Chez les enfants de moins d'un an, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 54 U / l, 1–3 ans - moins de 33 U / d, 3–6 ans –– moins de 29 U / l, 6–12 ans –– moins de 39 U / l. Chez les adolescentes de 12 à 17 ans, l'activité normale de l'AlAT est inférieure à 24 unités / litre et chez les garçons de 12 à 17 ans - moins de 27 unités / litre. Chez les garçons et les filles de plus de 17 ans, l'activité d'AlAT est normalement la même que chez les hommes et les femmes adultes.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

Maladies hépatiques aiguës ou chroniques (hépatite, cirrhose, hépatose graisseuse, enflure ou métastases hépatiques, lésions hépatiques alcooliques, etc.);
Ictère obstructif (obstruction du canal biliaire par une pierre, une tumeur, etc.);
Pancréatite aiguë ou chronique;
Infarctus aigu du myocarde;
Myocardite aiguë;
Dystrophie myocardique;
Coup de chaleur ou maladie des brûlures;
Choc;
Hypoxie;
Traumatisme ou nécrose (mort) des muscles de toute localisation;
Myosite;
Myopathie
Anémie hémolytique de toute origine;
Insuffisance rénale;
Prééclampsie;
Filariose;
Prendre des médicaments toxiques pour le foie.

Une augmentation de l'activité ALAT dans le sang peut indiquer les maladies et affections suivantes:

Carence en vitamine B₆;
Les stades terminaux de l'insuffisance hépatique;
Dommages hépatiques étendus (nécrose ou cirrhose de la plupart des organes);
Jaunisse obstructive.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

L'aspartate aminotransférase (AsAT) est une enzyme qui fournit une réaction de transfert de groupe amino entre l'aspartate et l'alpha-cétoglutarate pour former de l'acide oxaloacétique et du glutamate. En conséquence, AsAT joue un rôle clé dans la synthèse et la dégradation des acides aminés, ainsi que dans la génération d'énergie dans les cellules..

L'AsAT, comme l'AlAT, est une enzyme intracellulaire, car elle agit principalement à l'intérieur des cellules et non dans le sang. En conséquence, la concentration d'AcAT est normale dans les tissus plus élevés que dans le sang. La plus grande activité de l'enzyme est observée dans les cellules du myocarde, les muscles, le foie, le pancréas, le cerveau, les reins, les poumons, ainsi que dans les globules blancs et les globules rouges. Lorsque l'activité de l'AsAT augmente dans le sang, cela indique la libération de l'enzyme des cellules dans la circulation systémique, ce qui se produit lorsque des organes contenant une grande quantité d'AsAT sont endommagés. Autrement dit, l'activité de l'AsAT dans le sang augmente fortement avec les maladies du foie, la pancréatite aiguë, les lésions musculaires, l'infarctus du myocarde.

La détermination de l'activité AsAT dans le sang est indiquée pour les affections ou maladies suivantes:

Maladie du foie
Diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde et d'autres pathologies du muscle cardiaque;
Maladies des muscles du corps (myosite, etc.);
Examens préventifs;
Examen des donneurs de sang et des organes potentiels;
Examen des personnes en contact avec des patients atteints d'hépatite virale;
Surveiller l'état du foie tout en prenant des médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de l'AsAT chez les hommes adultes est inférieure à 47 U / L et chez les femmes moins de 31 U / L. L'activité de l'AsAT chez les enfants varie normalement en fonction de l'âge:

Enfants de moins de 83 ans / litre;
Enfants de 1 à 3 ans - moins de 48 unités / l;
Enfants de 3 à 6 ans - moins de 36 unités / l;
Enfants de 6 à 12 ans - moins de 47 unités / l;
Enfants de 12 à 17 ans: garçons - moins de 29 unités / litre, filles - moins de 25 unités / litre;
Adolescents de plus de 17 ans - comme chez les femmes et les hommes adultes.

Une augmentation de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Infarctus aigu du myocarde;
Myocardite aiguë, cardiopathie rhumatismale;
Choc cardiogénique ou toxique;
Thrombose pulmonaire;
Insuffisance cardiaque;
Maladies des muscles squelettiques (myosite, myopathie, polymyalgie);
Destruction d'un grand nombre de muscles (par exemple, blessures étendues, brûlures, nécrose);
Activité physique élevée;
Coup de chaleur;
Maladies du foie (hépatite, cholestase, cancer et métastases hépatiques, etc.);
Pancréatite
Consommation d'alcool;
Insuffisance rénale;
Néoplasmes malins;
L'anémie hémolytique;
Grande thalassémie;
Maladies infectieuses au cours desquelles les muscles squelettiques, le muscle cardiaque, les poumons, le foie, les globules rouges, les globules blancs (par exemple, septicémie, mononucléose infectieuse, herpès, tuberculose pulmonaire, fièvre typhoïde) sont endommagés;
Condition après une chirurgie cardiaque ou une angiocardiographie;
Hypothyroïdie (faibles taux d'hormones thyroïdiennes dans le sang);
Obstruction intestinale;
Acidose lactique;
Maladie du légionnaire;
Hyperthermie maligne (fièvre);
Infarctus du rein;
AVC (hémorragique ou ischémique);
Empoisonnement par des champignons vénéneux;
Prendre des médicaments qui affectent négativement le foie.

Une diminution de l'activité de l'AcAT dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Carence en vitamine B₆;
Dommages graves et massifs au foie (par exemple, rupture du foie, nécrose d'une grande partie du foie, etc.);
Le stade final de l'insuffisance hépatique.

Gamma glutamyl transférase (GGT)

La gamma-glutamyltransférase (GGT) est également appelée gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) et est une enzyme qui transfère l'acide aminé gamma-glutamyl d'une molécule de protéine à une autre. Cette enzyme se trouve en plus grande quantité dans les membranes des cellules ayant une capacité de sécrétion ou de sorption, par exemple, dans les cellules épithéliales des voies biliaires, les tubules hépatiques, les tubules rénaux, les canaux excréteurs du pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle, etc. En conséquence, cette enzyme est la plus active dans les reins, le foie, le pancréas, la bordure en brosse de l'intestin grêle..

Le GGT est une enzyme intracellulaire, par conséquent, normalement dans le sang, son activité est faible. Et lorsque l'activité du GGT augmente dans le sang, cela indique des dommages aux cellules riches en cette enzyme. C'est-à-dire que l'activité accrue de GGT dans le sang est caractéristique de toute maladie du foie avec des dommages à ses cellules (y compris lors de la consommation d'alcool ou de la prise de médicaments). De plus, cette enzyme est très spécifique des lésions hépatiques, c'est-à-dire qu'une augmentation de son activité dans le sang permet de déterminer avec précision les lésions de cet organe particulier, surtout lorsque d'autres tests peuvent être interprétés de manière ambiguë. Par exemple, s'il y a une augmentation de l'activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline, cela peut être déclenché par la pathologie non seulement du foie, mais aussi du cœur, des muscles ou des os. Dans ce cas, la détermination de l'activité GGT permettra d'identifier l'organe malade, car si son activité augmente, les valeurs élevées d'AsAT et de phosphatase alcaline sont provoquées par des lésions hépatiques. Et si l'activité du GGT est normale, la forte activité de l'AsAT et de la phosphatase alcaline est due à la pathologie des muscles ou des os. C'est pourquoi la détermination de l'activité GGT est un test de diagnostic important pour la détection d'une pathologie ou d'une atteinte hépatique..

La détermination de l'activité GGT est indiquée pour les maladies et affections suivantes:

Diagnostic et surveillance des pathologies du foie et des voies biliaires;
Surveiller l'efficacité de la thérapie contre l'alcoolisme;
Identification des métastases dans le foie avec des tumeurs malignes de toute localisation;
Évaluation de l'évolution du cancer de la prostate, du pancréas et de l'hépatome;
Évaluation du foie lors de la prise de médicaments qui affectent négativement l'organe.

Normalement, l'activité de GGT dans le sang chez les femmes adultes est inférieure à 36 unités / ml, et chez les hommes - inférieure à 61 unités / ml. L'activité normale du GGT sérique chez les enfants dépend de l'âge et se présente comme suit:

Nourrissons jusqu'à 6 mois - moins de 204 unités / ml;
Enfants de 6 à 12 mois - moins de 34 unités / ml;
Enfants de 1 à 3 ans - moins de 18 unités / ml;
Enfants de 3 à 6 ans - moins de 23 unités / ml;
Enfants de 6 à 12 ans - moins de 17 unités / ml;
Adolescents de 12 à 17 ans: garçons - moins de 45 unités / ml, filles - moins de 33 unités / ml;
Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Lors de l'évaluation de l'activité de GGT dans le sang, il faut se rappeler que l'activité de l'enzyme est plus élevée, plus le poids corporel d'une personne est élevé. Chez la femme enceinte, l'activité de GGT est réduite dans les premières semaines de grossesse.

Une augmentation de l'activité GGT peut être observée dans les maladies et affections suivantes:

Toute maladie du foie et des voies biliaires (hépatite, lésions hépatiques toxiques, cholangite, calculs biliaires, tumeurs et métastases hépatiques);
Mononucléose infectieuse;
Pancréatite (aiguë et chronique);
Tumeurs du pancréas, de la prostate;
Exacerbation de glomérulonéphrite et pyélonéphrite;
L'utilisation de boissons alcoolisées;
Médicaments toxiques pour le foie.

Phosphatase acide (CF)

La phosphatase acide (CF) est une enzyme impliquée dans le métabolisme de l'acide phosphorique. Il est produit dans presque tous les tissus, mais l'activité la plus élevée de l'enzyme est observée dans la prostate, le foie, les plaquettes et les globules rouges. Normalement, l'activité de la phosphatase acide est faible dans le sang, car l'enzyme se trouve dans les cellules. En conséquence, une augmentation de l'activité enzymatique est observée lors de la destruction des cellules riches et de la libération de phosphatase dans la circulation systémique. Chez l'homme, la moitié de la phosphatase acide détectée dans le sang est produite par la prostate. Et chez les femmes, la phosphatase acide dans le sang apparaît dans le foie, les globules rouges et les plaquettes. Cela signifie que l'activité de l'enzyme peut détecter les maladies de la prostate chez l'homme, ainsi que la pathologie du système sanguin (thrombocytopénie, maladie hémolytique, thromboembolie, myélome, maladie de Paget, maladie de Gaucher, maladie de Nimann-Peak, etc.) chez les deux sexes..

La détermination de l'activité de la phosphatase acide est indiquée pour les maladies suspectes de la prostate chez l'homme et la pathologie hépatique ou rénale chez les deux sexes.

Les hommes doivent se rappeler qu'un test sanguin de l'activité de la phosphatase acide doit être effectué au moins 2 jours (de préférence 6 à 7 jours) après avoir subi des manipulations impliquant la glande prostatique (par exemple, massage de la prostate, échographie transrectale, biopsie, etc.). De plus, les représentants des deux sexes doivent également savoir qu'une analyse de l'activité de la phosphatase acide est effectuée au plus tôt deux jours après les examens instrumentaux de la vessie et des intestins (cystoscopie, sigmoïdoscopie, coloscopie, examen des doigts de l'ampoule rectale, etc.).

Normalement, l'activité de la phosphatase acide dans le sang chez l'homme est de 0 à 6,5 U / L et chez la femme de 0 à 5,5 U / L.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase acide dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Maladies de la prostate chez l'homme (cancer de la prostate, adénome de la prostate, prostatite);
Maladie de Paget;
Maladie de Gaucher
Maladie de Nimann-Peak;
Myélome;
Thromboembolie;
Maladie hémolytique;
Thrombocytopénie due à la destruction des plaquettes;
L'ostéoporose;
Maladies du système réticuloendothélial;
Pathologie du foie et des voies biliaires;
Métastases osseuses dans les tumeurs malignes de diverses localisations;
Procédures diagnostiques effectuées sur les organes du système génito-urinaire au cours des 2 à 7 jours précédents (examen rectal numérique, collecte de la sécrétion de la prostate, coloscopie, cystoscopie, etc.).

Créatine Phosphokinase (CPK)

La créatine phosphokinase (KFK) est également appelée créatine kinase (KK). Cette enzyme catalyse le processus de clivage d'un résidu d'acide phosphorique de l'ATP (acide adénosine triphosphorique) avec la formation d'ADP (acide adénosine diphosphorique) et de créatine phosphate. Le phosphate de créatine est important pour le flux normal du métabolisme, ainsi que pour la contraction et la relaxation musculaire. La créatine phosphokinase se trouve dans presque tous les organes et tissus, mais la plupart de cette enzyme se trouve dans les muscles et le myocarde. Une quantité minimale de créatine phosphokinase se trouve dans le cerveau, la thyroïde, l'utérus et les poumons.

Normalement, une petite quantité de créatine kinase est contenue dans le sang et son activité peut augmenter avec des dommages aux muscles, au myocarde ou au cerveau. La créatine kinase se décline en trois saveurs - KK-MM, KK-MV et KK-VV, KK-MM étant une sous-espèce d'une enzyme des muscles, KK-MV est une sous-espèce du myocarde et KK-MV est une sous-espèce du cerveau. Normalement, dans le sang, 95% de la créatine kinase est la sous-espèce KK-MM, et les sous-espèces KK-MV et KK-VV sont déterminées en quantités infimes. Actuellement, la détermination de l'activité de la créatine kinase dans le sang implique une évaluation de l'activité des trois sous-espèces.

Les indications pour déterminer l'activité de CPK dans le sang sont les conditions suivantes:

Maladies aiguës et chroniques du système cardiovasculaire (infarctus aigu du myocarde);
Maladies musculaires (myopathie, myodystrophie, etc.);
Maladies du système nerveux central;
Maladie thyroïdienne (hypothyroïdie);
Blessures
Tumeurs malignes de toute localisation.

Normalement, l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang chez l'homme adulte est inférieure à 190 U / l et chez la femme - inférieure à 167 U / l. Chez les enfants, l'activité enzymatique prend normalement les valeurs suivantes, selon l'âge:

Les cinq premiers jours de vie - jusqu'à 650 U / L;
5 jours - 6 mois - 0 - 295 unités / l;
6 mois - 3 ans - moins de 220 unités / l;
3-6 ans - moins de 150 unités / l;
6 à 12 ans: garçons - moins de 245 unités / litre et filles - moins de 155 unités / litre;
12 - 17 ans: garçons - moins de 270 unités / litre, filles - moins de 125 unités / litre;
Plus de 17 ans - comme des adultes.

Une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Infarctus aigu du myocarde;
Myocardite aiguë;
Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, arythmie, angor instable, insuffisance cardiaque congestive);
Traumatisme ou chirurgie du cœur et d'autres organes;
Lésions cérébrales aiguës;
Coma;
Dommages aux muscles squelettiques (blessures étendues, brûlures, nécrose, choc électrique);
Maladies musculaires (myosite, polymyalgie, dermatomyosite, polymyosite, myodystrophie, etc.);
Hypothyroïdie (faibles niveaux d'hormones thyroïdiennes);
Injections intraveineuses et intramusculaires;
Maladie mentale (schizophrénie, épilepsie);
Embolie pulmonaire;
Fortes contractions musculaires (accouchement, crampes, crampes);
Tétanos;
Activité physique élevée;
Famine;
Déshydratation (déshydratation du corps sur fond de vomissements, diarrhée, transpiration abondante, etc.);
Hypothermie prolongée ou surchauffe;
Tumeurs malignes de la vessie, des intestins, du sein, des intestins, de l'utérus, des poumons, de la prostate, du foie.

Une diminution de l'activité de la créatine phosphokinase dans le sang est observée avec les maladies et affections suivantes:

Long séjour dans un état sédentaire (manque d'exercice);
La masse musculaire maigre.

Créatine phosphokinase, sous-unité de MV (KFK-MV)

La sous-espèce de créatine kinase KFK-MV se trouve exclusivement dans le myocarde, dans le sang, elle est normalement très petite. Une augmentation de l'activité du CPK-MB dans le sang est observée avec la destruction des cellules du muscle cardiaque, c'est-à-dire avec l'infarctus du myocarde. L'activité accrue de l'enzyme est enregistrée après 4 à 8 heures après une crise cardiaque, atteint un maximum après 12 à 24 heures, et le 3ème jour au cours du déroulement normal du processus de récupération musculaire cardiaque, l'activité du CPK-MV revient à la normale. C'est pourquoi la détermination de l'activité KFK-MV est utilisée pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et la surveillance ultérieure des processus de récupération dans le muscle cardiaque. Compte tenu du rôle et de la localisation de KFK-MV, la détermination de l'activité de cette enzyme n'est montrée que pour le diagnostic de l'infarctus du myocarde et pour distinguer cette maladie d'une crise cardiaque pulmonaire ou d'une crise sévère d'angine de poitrine..

Normalement, l'activité de KFK-MV dans le sang des hommes et des femmes adultes, ainsi que des enfants, est inférieure à 24 unités / l.

Une augmentation de l'activité KFK-MV est observée dans les maladies et affections suivantes:

Infarctus aigu du myocarde;
Myocardite aiguë;
Dommages myocardiques toxiques dus à un empoisonnement ou à une maladie infectieuse;
Conditions après blessures, opérations et procédures diagnostiques sur le cœur;
Maladies cardiaques chroniques (dystrophie myocardique, insuffisance cardiaque congestive, arythmie);
Embolie pulmonaire;
Maladies et blessures des muscles squelettiques (myosite, dermatomyosite, dystrophie, traumatisme, chirurgie, brûlures);
Choc;
Syndrome de Reye.

Lactate déshydrogénase (LDH)

La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme qui fournit la réaction de la conversion du lactate en pyruvate, et est donc très importante pour la production d'énergie par les cellules. La LDH se trouve dans le sang normal et dans les cellules de presque tous les organes, mais la plus grande quantité d'enzyme est fixée dans le foie, les muscles, le myocarde, les globules rouges, les globules blancs, les reins, les poumons, le tissu lymphoïde et les plaquettes. Une augmentation de l'activité de la LDH est généralement observée avec la destruction des cellules dans lesquelles elle est contenue en grande quantité. Ainsi, une activité enzymatique élevée est caractéristique des dommages au myocarde (myocardite, crises cardiaques, arythmies), au foie (hépatite, etc.), aux reins, aux globules rouges.

En conséquence, les conditions ou maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité LDH dans le sang:

Maladies du foie et des voies biliaires;
Dommages au myocarde (myocardite, infarctus du myocarde);
L'anémie hémolytique;
Myopathie
Tumeurs malignes de divers organes;
Embolie pulmonaire.

Normalement, l'activité LDH dans le sang des hommes et des femmes adultes est de 125 à 220 unités / L (lors de l'utilisation de certains ensembles de réactifs, la norme peut être de 140 à 350 unités / L). Chez les enfants, l'activité normale de l'enzyme dans le sang varie en fonction de l'âge et se présente comme suit:

Enfants de moins de 450 unités / litre;
Enfants de 1 à 3 ans - moins de 344 unités / litre;
Enfants de 3 à 6 ans - moins de 315 unités / litre;
Enfants de 6 à 12 ans - moins de 330 unités / l;
Adolescents de 12 à 17 ans - moins de 280 unités / l;
Adolescents de 17 à 18 ans - adultes.

Une augmentation de l'activité LDH dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Période de grossesse;
Nouveau-nés jusqu'à 10 jours de vie;
Activité physique intense;
Maladies du foie (hépatite, cirrhose, jaunisse due au blocage des voies biliaires);
Infarctus du myocarde;
Embolie ou infarctus pulmonaire;
Maladies du système sanguin (leucémie aiguë, anémie);
Maladies et lésions musculaires (traumatisme, atrophie, myosite, myodystrophie, etc.);
Maladie rénale (glomérulonéphrite, pyélonéphrite, infarctus du rein);
Pancréatite aiguë;
Toute condition accompagnée d'une mort cellulaire massive (choc, hémolyse, brûlures, hypoxie, hypothermie sévère, etc.);
Tumeurs malignes de diverses localisations;
Prendre des médicaments toxiques pour le foie (caféine, hormones stéroïdes, céphalosporines, etc.), boire de l'alcool.

Une diminution de l'activité LDH dans le sang est observée avec un trouble génétique ou une absence totale de sous-unités enzymatiques.

Lipase

La lipase est une enzyme qui assure la réaction de la division des triglycérides en glycérol et en acides gras. Autrement dit, la lipase est importante pour la digestion normale des graisses entrant dans le corps avec de la nourriture. L'enzyme est produite par un certain nombre d'organes et de tissus, mais la part du lion de la lipase circulant dans le sang provient du pancréas. Après sa production dans le pancréas, la lipase pénètre dans le duodénum et l'intestin grêle, où elle décompose les graisses des aliments. De plus, en raison de sa petite taille, la lipase passe à travers la paroi intestinale dans les vaisseaux sanguins et circule dans la circulation sanguine, où elle continue de décomposer les graisses en composants qui sont absorbés par les cellules..

Une augmentation de l'activité de la lipase sanguine est le plus souvent causée par la destruction des cellules pancréatiques et la libération d'une grande quantité d'enzyme dans la circulation sanguine. C'est pourquoi la détermination de l'activité lipase joue un rôle très important dans le diagnostic de pancréatite ou de blocage des canaux pancréatiques par une tumeur, une pierre, un kyste, etc. De plus, une activité lipasique sanguine élevée peut être observée dans les maladies rénales, lorsque l'enzyme est retenue dans la circulation sanguine..

Ainsi, il est évident que les conditions et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la lipase dans le sang:

Suspicion aiguë ou exacerbation de pancréatite chronique;
Pancréatite chronique;
Cholélithiase;
Cholécystite aiguë;
Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
Obstruction de l'intestin grêle;
Cirrhose du foie;
Blessures abdominales;
Alcoolisme.

Normalement, l'activité de la lipase sanguine chez l'adulte est de 8 à 78 unités / litre et chez l'enfant - de 3 à 57 unités / litre. Lors de la détermination de l'activité de la lipase avec d'autres ensembles de réactifs, la valeur normale de l'indicateur est inférieure à 190 U / L chez l'adulte et inférieure à 130 U / L chez l'enfant.

Une augmentation de l'activité de la lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

Pancréatite aiguë ou chronique;
Cancer, kyste ou pseudokyste du pancréas;
Alcoolisme;
Coliques biliaires;
Cholestase intrahépatique;
Maladies chroniques de la vésicule biliaire;
Strangulation intestinale ou crise cardiaque;
Maladies métaboliques (diabète, goutte, obésité);
Insuffisance rénale aiguë ou chronique;
Perforation (perforation) d'un ulcère d'estomac;
Obstruction de l'intestin grêle;
Péritonite;
Oreillons se produisant avec des dommages au pancréas;
Prendre des médicaments qui provoquent des spasmes du sphincter d'Oddi (morphine, indométhacine, héparine, barbituriques, etc.).

Une diminution de l'activité lipase est notée dans les maladies et affections suivantes:

Tumeurs malignes de diverses localisations (à l'exception du carcinome pancréatique);
Excès de triglycérides dans le sang en raison d'une malnutrition ou d'une hyperlipidémie héréditaire.

Pepsinogènes I et II

Les pepsinogènes I et II sont les précurseurs de l'enzyme gastrique principale, la pepsine. Ils sont produits par les cellules de l'estomac. Une partie du pepsinogène de l'estomac pénètre dans la circulation systémique, où leur concentration peut être déterminée par diverses méthodes biochimiques. Dans l'estomac, les pepsinogènes sous l'influence de l'acide chlorhydrique sont convertis en enzyme pepsine, qui décompose les protéines qui accompagnent les aliments. En conséquence, la concentration de pepsinogènes dans le sang vous permet d'obtenir des informations sur l'état de la fonction sécrétoire de l'estomac et d'identifier le type de gastrite (atrophique, hyperacide).

Le pepsinogène I est synthétisé par les cellules du bas et du corps de l'estomac, et le pepsinogène II est synthétisé par les cellules de toutes les parties de l'estomac et de la partie supérieure du duodénum. Par conséquent, la détermination de la concentration de pepsinogène I vous permet d'évaluer l'état du corps et du bas de l'estomac et du pepsinogène II - toutes les sections de l'estomac.

Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang est réduite, cela indique la mort des principales cellules du corps et du bas de l'estomac, qui produisent ce précurseur de la pepsine. Par conséquent, un faible niveau de pepsinogène I peut indiquer une gastrite atrophique. De plus, dans le contexte de la gastrite atrophique, le niveau de pepsinogène II peut rester longtemps dans les limites normales. Lorsque la concentration de pepsinogène I dans le sang augmente, cela indique une activité élevée des principales cellules du bas et du corps de l'estomac et, par conséquent, une gastrite avec une acidité élevée. Un taux élevé de pepsinogène II dans le sang indique un risque élevé d'ulcère gastrique, car il indique que les cellules sécrétantes produisent trop activement non seulement des précurseurs enzymatiques, mais également de l'acide chlorhydrique.

Pour la pratique clinique, le calcul du rapport pepsinogène I / pepsinogène II est d'une grande importance, car ce coefficient permet de détecter une gastrite atrophique et un risque élevé de développer des ulcères et un cancer de l'estomac. Ainsi, avec une valeur de coefficient inférieure à 2,5, nous parlons de gastrite atrophique et d'un risque élevé de cancer gastrique. Et avec un rapport de plus de 2,5 - un risque élevé d'ulcères d'estomac. De plus, le rapport des concentrations de pepsinogène dans le sang permet de distinguer les troubles digestifs fonctionnels (par exemple, dans un contexte de stress, de malnutrition, etc.) de véritables changements organiques dans l'estomac. Par conséquent, à l'heure actuelle, la détermination de l'activité des pepsinogènes avec le calcul de leur rapport est une alternative à la gastroscopie pour les personnes qui, pour une raison quelconque, ne peuvent pas passer ces examens..

La détermination de l'activité du pepsinogène I et II est indiquée dans les cas suivants:

Évaluation de l'état de la muqueuse gastrique chez les personnes souffrant de gastrite atrophique;
Identification de la gastrite atrophique progressive avec un risque élevé de développer un cancer de l'estomac;
Identification d'un ulcère d'estomac et d'un ulcère duodénal;
Détection du cancer de l'estomac;
Suivi de l'efficacité du traitement de la gastrite et des ulcères d'estomac.

Normalement, l'activité de chaque pepsinogène (I et II) est de 4 à 22 μg / l.

Une augmentation du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

Gastrite aiguë et chronique;
Syndrome de Zollinger-Ellison;
L'ulcère duodénal;
Toutes les conditions dans lesquelles la concentration d'acide chlorhydrique dans le suc gastrique est augmentée (uniquement pour le pepsinogène I).

Une diminution du contenu de chaque pepsinogène (I et II) dans le sang est observée dans les cas suivants:

Gastrite atrophique progressive;
Carcinome (cancer) de l'estomac;
La maladie d'Addison;
Anémie pernicieuse (uniquement pour le pepsinogène I), également appelée maladie d'Addison-Birmer;
Myxœdème;
Condition après résection (ablation) de l'estomac.

Cholinestérase (CE)

Sous le même nom, «cholinestérase» signifie généralement deux enzymes - la vraie cholinestérase et la pseudocholinestérase. Les deux enzymes sont capables de cliver l'acétylcholine, qui est un médiateur dans les composés nerveux. La vraie cholinestérase est impliquée dans la transmission d'une impulsion nerveuse et est présente en grande quantité dans les tissus cérébraux, les terminaisons nerveuses, les poumons, la rate et les globules rouges. La pseudocholinestérase reflète la capacité du foie à synthétiser des protéines et reflète l'activité fonctionnelle de cet organe.

Les deux cholinestérases sont présentes dans le sérum sanguin, et donc l'activité totale des deux enzymes est déterminée. En conséquence, la détermination de l'activité de la cholinestérase dans le sang est utilisée pour identifier les patients chez lesquels les myorelaxants (médicaments, myorelaxants) ont un effet à long terme, ce qui est important dans la pratique d'un anesthésiste pour calculer la dose correcte de médicaments et prévenir le choc cholinergique. De plus, l'activité de l'enzyme est déterminée pour détecter l'empoisonnement par les composés organophosphorés (de nombreux pesticides agricoles, herbicides) et les carbamates, dans lesquels l'activité de la cholinestérase diminue. De plus, en l'absence de menace d'empoisonnement et de chirurgie planifiée, l'activité de la cholinestérase est déterminée pour évaluer l'état fonctionnel du foie.

Les indications pour déterminer l'activité de la cholinestérase sont les conditions suivantes:

Diagnostic et évaluation de l'efficacité du traitement de toute maladie hépatique;
Détection d'empoisonnement par des composés organophosphorés (insecticides);
Détermination du risque de complications lors d'opérations planifiées avec l'utilisation de relaxants musculaires.

Normalement, l'activité de la cholinestérase dans le sang chez l'adulte est de 3 700 à 13 200 U / L lors de l'utilisation de la butyrylcholine comme substrat. Chez l'enfant de la naissance à 6 mois, l'activité enzymatique est très faible, de 6 mois à 5 ans - 4900 - 19800 U / l, de 6 à 12 ans - 4200 - 16300 U / l, et à partir de 12 ans - comme chez l'adulte.

Une augmentation de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

Hyperlipoprotéinémie de type IV;
Néphrose ou syndrome néphrotique;
Obésité;
Diabète sucré de type II;
Tumeurs des glandes mammaires chez la femme;
Ulcère de l'estomac;
L'asthme bronchique;
Entéropathie exsudative;
Maladie mentale (psychose maniaco-dépressive, névrose dépressive);
Alcoolisme;
Premières semaines de grossesse.

Une diminution de l'activité de la cholinestérase est observée dans les conditions et maladies suivantes:

Variantes génétiquement déterminées de l'activité de la cholinestérase;
Empoisonnement aux organophosphates (insecticides, etc.);
Hépatite;
Cirrhose du foie;
Foie congestif sur fond d'insuffisance cardiaque;
Métastases hépatiques dans le foie;
Amibiase hépatique;
Maladies des voies biliaires (cholangite, cholécystite);
Infections aiguës;
Embolie pulmonaire;
Maladies des muscles squelettiques (dermatomyosite, dystrophie);
Conditions après la chirurgie et la plasmaphérèse;
Maladie rénale chronique;
Grossesse tardive;
Toute condition accompagnée d'une diminution du taux d'albumine dans le sang (par exemple, syndrome de malabsorption, famine);
Dermatite exfoliatrice;
Myélome
Rhumatisme;
Infarctus du myocarde;
Tumeurs malignes de toute localisation;
Prendre certains médicaments (contraceptifs oraux, hormones stéroïdes, glucocorticoïdes).

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline)

La phosphatase alcaline (ALP) est une enzyme qui décompose les esters d'acide phosphorique et participe au métabolisme calcium-phosphore dans les tissus osseux et le foie. La plus grande quantité se trouve dans les os et le foie et pénètre dans la circulation sanguine à partir de ces tissus. En conséquence, dans le sang, une partie de la phosphatase alcaline est d'origine osseuse et une partie hépatique. Normalement, un peu pénètre dans la circulation sanguine de la phosphatase alcaline, et son activité augmente avec la destruction des cellules osseuses et hépatiques, ce qui est possible avec l'hépatite, la cholestase, l'ostéodystrophie, les tumeurs osseuses, l'ostéoporose, etc. Par conséquent, l'enzyme est un indicateur de l'état des os et du foie.

Les affections et maladies suivantes sont des indications pour déterminer l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang:

Identification des lésions hépatiques associées à une obstruction des voies biliaires (par exemple, maladie biliaire, tumeur, kyste, abcès);
Diagnostic des maladies osseuses dans lesquelles elles sont détruites (ostéoporose, ostéodystrophie, ostéomalacie, tumeurs et métastases osseuses);
Diagnostic de la maladie de Paget;
Cancer de la tête du pancréas et des reins;
Une maladie intestinale;
Évaluation de l'efficacité du traitement du rachitisme par la vitamine D.

Normalement, l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang chez les hommes et les femmes adultes est de 30 à 150 U / L. Chez les enfants et les adolescents, l'activité enzymatique est plus élevée que chez les adultes, en raison de processus métaboliques plus actifs dans les os. L'activité normale de la phosphatase alcaline dans le sang chez les enfants d'âges différents est la suivante:

Enfants de moins de 1 an: garçons - 80 - 480 unités / litre, filles - 124 - 440 unités / litre;
Enfants de 1 à 3 ans: garçons - 104 - 345 unités / litre, filles - 108 - 310 unités / litre;
Enfants de 3 à 6 ans: garçons - 90 - 310 unités / litre, filles - 96 - 295 unités / litre;
Enfants de 6 à 9 ans: garçons - 85 - 315 unités / litre, filles - 70 - 325 unités / litre;
Enfants de 9 à 12 ans: garçons - 40 à 360 unités / litre, filles - 50 à 330 unités / litre;
Enfants de 12 à 15 ans: garçons - 75 - 510 unités / litre, filles - 50 - 260 unités / litre;
Enfants de 15 à 18 ans: garçons - 52 à 165 unités / litre, filles - 45 à 150 unités / litre.

Une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Maladies osseuses avec carie osseuse accrue (maladie de Paget, maladie de Gaucher, ostéoporose, ostéomalacie, cancer et métastases osseuses);
Hyperparathyroïdie (concentration accrue d'hormones parathyroïdiennes dans le sang);
Goitre toxique diffus;
Leucémie;
Rachitisme;
Période de guérison des fractures;
Maladies du foie (cirrhose, nécrose, cancer et métastases hépatiques, infectieuses, toxiques, hépatite médicamenteuse, sarcoïdose, tuberculose, infections parasitaires);
Blocage des voies biliaires (cholangite, calculs des voies biliaires et de la vésicule biliaire, tumeurs des voies biliaires);
Carence en calcium et phosphates dans le corps (par exemple, en raison de la famine ou de la malnutrition);
Cytomégalie chez les enfants;
Mononucléose infectieuse;
Infarctus pulmonaire ou rénal;
Bébés prématurés;
Troisième trimestre de grossesse;
La période de croissance rapide chez les enfants;
Maladies intestinales (colite ulcéreuse, entérite, infections bactériennes, etc.);
Médicaments toxiques pour le foie (méthotrexate, chlorpromazine, antibiotiques, sulfonamides, fortes doses de vitamine C, magnésie).

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang est observée dans les maladies et affections suivantes:

Hypothyroïdie (carence en hormone thyroïdienne);
Scorbut;
Anémie sévère;
Kwashiorkor;
Carence en calcium, magnésium, phosphates, vitamines C et B₁₂;
Excès de vitamine D;
L'ostéoporose;
Achondroplasie;
Crétinisme;
Hypophosphatasie héréditaire;
Prendre certains médicaments, tels que l'azathioprine, le clofibrate, le danazole, les œstrogènes, les contraceptifs oraux.

Auteur: Nasedkina A.K. Spécialiste en recherche biomédicale.